معلومة

6.5: الإنزيمات - علم الأحياء

6.5: الإنزيمات - علم الأحياء


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

مهارات التطوير

  • وصف دور الإنزيمات في مسارات التمثيل الغذائي
  • اشرح كيف تعمل الإنزيمات كمحفزات جزيئية
  • ناقش تنظيم الإنزيم حسب عوامل مختلفة

المادة التي تساعد على حدوث تفاعل كيميائي هي محفز ، وتسمى الجزيئات الخاصة التي تحفز التفاعلات الكيميائية الحيوية بالإنزيمات. جميع الإنزيمات تقريبًا عبارة عن بروتينات ، تتكون من سلاسل من الأحماض الأمينية ، وهي تؤدي المهمة الحاسمة المتمثلة في خفض طاقات تنشيط التفاعلات الكيميائية داخل الخلية. تقوم الإنزيمات بذلك عن طريق الارتباط بجزيئات التفاعل ، والاحتفاظ بها بطريقة تجعل عمليات تكسير الروابط الكيميائية وتشكيل الروابط تتم بسهولة أكبر. من المهم أن تتذكر أن الإنزيمات لا تغير ∆G من التفاعل. بمعنى آخر ، لا يغيرون ما إذا كان رد الفعل مفرط الطاقة (عفويًا) أو مسببًا للطاقة. هذا لأنها لا تغير الطاقة الحرة للمواد المتفاعلة أو المنتجات. إنها تقلل فقط من طاقة التنشيط المطلوبة للوصول إلى حالة الانتقال (الشكل ( PageIndex {1} )).

موقع الإنزيم النشط وخصوصية الركيزة

المتفاعلات الكيميائية التي يرتبط بها الإنزيم هي ركائز الإنزيم. قد يكون هناك ركيزة واحدة أو أكثر ، اعتمادًا على تفاعل كيميائي معين. في بعض التفاعلات ، يتم تقسيم الركيزة أحادية التفاعل إلى منتجات متعددة. في حالات أخرى ، قد تتحد ركيزتان لتكوين جزيء أكبر. قد يدخل مفاعلان متفاعلان أيضًا في التفاعل ، حيث يتم تعديل كلاهما ، ويترك التفاعل كمنتجين. يسمى الموقع داخل الإنزيم حيث ترتبط الركيزة بالموقع النشط للإنزيم. الموقع النشط هو المكان الذي يحدث فيه "الإجراء" ، إذا جاز التعبير. نظرًا لأن الإنزيمات عبارة عن بروتينات ، فهناك مزيج فريد من بقايا الأحماض الأمينية (تسمى أيضًا السلاسل الجانبية ، أو مجموعات R) داخل الموقع النشط. كل بقايا تتميز بخصائص مختلفة. يمكن أن تكون المخلفات كبيرة أو صغيرة ، حمضية أو قاعدية ضعيفة ، محبة للماء أو كارهة للماء ، موجبة أو سالبة الشحنة ، أو محايدة. مزيج فريد من بقايا الأحماض الأمينية ، ومواقعها ، وتسلسلها ، وتركيبها ، وخصائصها ، يخلق بيئة كيميائية محددة للغاية داخل الموقع النشط. هذه البيئة المحددة مناسبة للارتباط ، وإن كان لفترة وجيزة ، بركيزة كيميائية معينة (أو ركائز). بسبب هذه المباراة الشبيهة بأحجية الصور المقطوعة بين الإنزيم وركائزه (التي تتكيف لإيجاد أفضل ملاءمة بين حالة الانتقال والموقع النشط) ، تُعرف الإنزيمات بخصوصية كل منها. ينتج "أفضل ملاءمة" عن جاذبية الشكل والمجموعة الوظيفية للأحماض الأمينية إلى الركيزة. يوجد إنزيم مطابق بشكل خاص لكل ركيزة ، وبالتالي لكل تفاعل كيميائي ؛ ومع ذلك ، هناك مرونة أيضًا.

حقيقة أن المواقع النشطة مناسبة تمامًا لتوفير ظروف بيئية محددة تعني أيضًا أنها تخضع لتأثيرات البيئة المحلية. صحيح أن زيادة درجة حرارة البيئة تزيد بشكل عام من معدلات التفاعل ، المحفز بالإنزيم أو غير ذلك. ومع ذلك ، فإن زيادة أو خفض درجة الحرارة خارج النطاق الأمثل يمكن أن يؤثر على الروابط الكيميائية داخل الموقع النشط بطريقة تجعلها أقل ملاءمة لربط الركائز. ستؤدي درجات الحرارة المرتفعة في النهاية إلى إفساد الإنزيمات ، مثل الجزيئات البيولوجية الأخرى ، وهي عملية تغير الخصائص الطبيعية لمادة ما. وبالمثل ، يمكن أن تؤثر درجة الحموضة في البيئة المحلية أيضًا على وظيفة الإنزيم. بقايا الأحماض الأمينية في الموقع النشط لها خصائصها الحمضية أو الأساسية الخاصة بها والتي تعتبر مثالية للحفز. هذه البقايا حساسة للتغيرات في الأس الهيدروجيني التي يمكن أن تضعف الطريقة التي ترتبط بها جزيئات الركيزة. الأنزيمات مناسبة للعمل بشكل أفضل ضمن نطاق معين من الأس الهيدروجيني ، وكما هو الحال مع درجة الحرارة ، يمكن أن تتسبب قيم الأس الهيدروجيني الشديدة (الحمضية أو القاعدية) في البيئة في تغيير طبيعة الإنزيمات.

وظيفة الانزيم واللياقة المستحثة

لسنوات عديدة ، اعتقد العلماء أن ارتباط الركيزة الإنزيمية يحدث بطريقة "القفل والمفتاح" البسيطة. أكد هذا النموذج أن الإنزيم والركيزة يتناسبان معًا تمامًا في خطوة لحظية واحدة. ومع ذلك ، يدعم البحث الحالي عرضًا أكثر دقة يسمى التلاؤم المستحث (الشكل ( PageIndex {2} )). يتوسع نموذج الملاءمة المستحثة على نموذج القفل والمفتاح من خلال وصف تفاعل أكثر ديناميكية بين الإنزيم والركيزة. عندما يجتمع الإنزيم والركيزة معًا ، يتسبب تفاعلهما في حدوث تحول طفيف في بنية الإنزيم مما يؤكد ترتيب ارتباط مثالي بين الإنزيم وحالة انتقال الركيزة. يزيد هذا الارتباط المثالي من قدرة الإنزيم على تحفيز تفاعله.

ارتباط بالتعلم

عرض الرسوم المتحركة للملاءمة المستحثة في هذا الموقع.

عندما يربط الإنزيم ركائزه ، يتم تكوين مركب ركيزة إنزيم. يقلل هذا المركب من طاقة تنشيط التفاعل ويعزز تقدمه السريع بإحدى الطرق العديدة. على المستوى الأساسي ، تعزز الإنزيمات التفاعلات الكيميائية التي تنطوي على أكثر من ركيزة واحدة عن طريق تجميع الركائز معًا في الاتجاه الأمثل. يتم وضع المنطقة المناسبة (الذرات والسندات) لجزيء واحد جنبًا إلى جنب مع المنطقة المناسبة للجزيء الآخر الذي يجب أن يتفاعل معها. الطريقة الأخرى التي تعزز بها الإنزيمات تفاعل ركائزها هي خلق بيئة مثالية داخل الموقع النشط لحدوث التفاعل. قد تحدث تفاعلات كيميائية معينة بشكل أفضل في بيئة حمضية قليلاً أو بيئة غير قطبية. الخواص الكيميائية التي تظهر من الترتيب الخاص لبقايا الأحماض الأمينية داخل موقع نشط تخلق بيئة مثالية لركائز الإنزيم المحددة للتفاعل.

لقد تعلمت أن طاقة التنشيط المطلوبة للعديد من التفاعلات تشمل الطاقة المستخدمة في معالجة الروابط الكيميائية أو تشويهها قليلاً بحيث يمكن كسرها بسهولة والسماح للآخرين بالإصلاح. يمكن أن يساعد العمل الأنزيمي في هذه العملية. يمكن لمركب الركيزة الإنزيمية أن يخفض طاقة التنشيط عن طريق تشويه جزيئات الركيزة بطريقة تسهل كسر الرابطة ، مما يساعد على الوصول إلى حالة الانتقال. أخيرًا ، يمكن للإنزيمات أيضًا تقليل طاقات التنشيط من خلال المشاركة في التفاعل الكيميائي نفسه. يمكن أن توفر بقايا الأحماض الأمينية أيونات معينة أو مجموعات كيميائية تشكل في الواقع روابط تساهمية مع جزيئات الركيزة كخطوة ضرورية في عملية التفاعل. في هذه الحالات ، من المهم أن تتذكر أن الإنزيم سيعود دائمًا إلى حالته الأصلية عند اكتمال التفاعل. إحدى السمات المميزة للإنزيمات هي أنها تظل دون تغيير في النهاية من خلال التفاعلات التي تحفزها. بعد إجراء إنزيم لتحفيز التفاعل ، فإنه يطلق منتجه (منتجاته).

السيطرة على التمثيل الغذائي من خلال تنظيم الانزيم

قد يبدو من المثالي أن يكون لديك سيناريو تتواجد فيه جميع الإنزيمات المشفرة في جينوم الكائن الحي في إمداد وفير وتعمل على النحو الأمثل في جميع الظروف الخلوية ، في جميع الخلايا ، في جميع الأوقات. في الواقع ، هذا بعيد كل البعد عن الواقع. تضمن مجموعة متنوعة من الآليات عدم حدوث ذلك. تختلف الاحتياجات والظروف الخلوية من خلية إلى أخرى ، وتتغير داخل الخلايا الفردية بمرور الوقت. تختلف متطلبات الطاقة والإنزيمات المطلوبة لخلايا المعدة عن تلك الموجودة في خلايا تخزين الدهون وخلايا الجلد وخلايا الدم والخلايا العصبية. علاوة على ذلك ، تعمل الخلية الهضمية بشكل أكثر صعوبة في معالجة العناصر الغذائية وتفكيكها خلال الوقت الذي يتبع الوجبة عن كثب مقارنة بساعات عديدة بعد الوجبة. نظرًا لاختلاف هذه المتطلبات والظروف الخلوية ، تختلف أيضًا كميات ووظائف الإنزيمات المختلفة.

نظرًا لأن معدلات التفاعلات الكيميائية الحيوية يتم التحكم فيها بواسطة طاقة التنشيط ، وتنخفض الإنزيمات وتحدد طاقات التنشيط للتفاعلات الكيميائية ، فإن الكميات النسبية وعمل مجموعة متنوعة من الإنزيمات داخل الخلية تحدد في النهاية التفاعلات التي ستستمر وبأي معدلات. يتم التحكم في هذا التحديد بإحكام. في بعض البيئات الخلوية ، يتم التحكم في نشاط الإنزيم جزئيًا بواسطة عوامل بيئية ، مثل درجة الحموضة ودرجة الحرارة. هناك آليات أخرى تتحكم من خلالها الخلايا في نشاط الإنزيمات وتحدد المعدلات التي تحدث بها التفاعلات الكيميائية الحيوية المختلفة.

تنظيم الإنزيمات بالجزيئات

يمكن تنظيم الإنزيمات بطرق إما تعزز أو تقلل من نشاطها. هناك العديد من الأنواع المختلفة للجزيئات التي تثبط أو تعزز وظيفة الإنزيم ، وتوجد آليات مختلفة للقيام بذلك. في بعض حالات تثبيط الإنزيم ، على سبيل المثال ، يكون جزيء المثبط مشابهًا بدرجة كافية للركيزة التي يمكنها الارتباط بالموقع النشط ومنع الركيزة ببساطة من الارتباط. عندما يحدث هذا ، يتم تثبيط الإنزيم من خلال التثبيط التنافسي ، لأن جزيء المثبط يتنافس مع الركيزة لربط الموقع النشط (الشكل ( PageIndex {3} )). من ناحية أخرى ، في التثبيط غير التنافسي ، يرتبط جزيء المثبط بالإنزيم في مكان آخر غير موقع التباين ولا يزال قادرًا على منع ارتباط الركيزة بالموقع النشط.

ترتبط بعض جزيئات المثبط بالأنزيمات في مكان يؤدي فيه ارتباطها إلى تغيير توافقي يقلل من تقارب الإنزيم مع ركائزه. يسمى هذا النوع من التثبيط التثبيط الخيفي (الشكل ( PageIndex {4} )). تتكون معظم الإنزيمات الخاضعة للتنظيم الخيفي من أكثر من عديد ببتيد واحد ، مما يعني أن لديهم أكثر من وحدة بروتينية فرعية. عندما يرتبط مثبط خيفي بإنزيم ، يتم تغيير جميع المواقع النشطة في الوحدات الفرعية للبروتين بشكل طفيف بحيث تربط ركائزها بكفاءة أقل. هناك منشطات خيفي وكذلك مثبطات. ترتبط المنشطات الخيفية بالمواقع الموجودة على إنزيم بعيدًا عن الموقع النشط ، مما يؤدي إلى تغيير توافقي يزيد من تقارب موقع (مواقع) الإنزيم النشط مع ركائزه (ركائزه).

اتصال يومي

اكتشاف الأدوية من خلال البحث عن مثبطات الإنزيمات الرئيسية في مسارات محددة الإنزيمات هي المكونات الرئيسية لمسارات التمثيل الغذائي. يعد فهم كيفية عمل الإنزيمات وكيفية تنظيمها مبدأ أساسيًا وراء تطوير العديد من الأدوية الصيدلانية (الشكل ( PageIndex {5} )) في السوق اليوم. يتعاون علماء الأحياء العاملون في هذا المجال مع علماء آخرين ، عادة كيميائيين ، لتصميم الأدوية.

ضع في اعتبارك العقاقير المخفضة للكوليسترول على سبيل المثال - وهو الاسم الذي يطلق على فئة العقاقير التي تقلل مستويات الكوليسترول. هذه المركبات هي في الأساس مثبطات لإنزيم اختزال HMG-CoA. اختزال HMG-CoA هو الإنزيم الذي يصنع الكوليسترول من الدهون في الجسم. عن طريق تثبيط هذا الإنزيم ، يمكن خفض مستويات الكوليسترول المركب في الجسم. وبالمثل ، فإن عقار الأسيتامينوفين ، الذي يتم تسويقه بشكل شائع تحت الاسم التجاري تايلينول ، هو مثبط لإنزيم سيكلوأوكسيجيناز. في حين أنه فعال في توفير الراحة من الحمى والالتهابات (الألم) ، إلا أن آلية عمله لا تزال غير مفهومة تمامًا.

كيف يتم تطوير الأدوية؟ أحد التحديات الأولى في تطوير الدواء هو تحديد الجزيء المحدد الذي يهدف الدواء إلى استهدافه. في حالة الستاتينات ، فإن اختزال HMG-CoA هو الهدف الدوائي. يتم تحديد أهداف الأدوية من خلال البحث المضني في المختبر. تحديد الهدف وحده لا يكفي ؛ يحتاج العلماء أيضًا إلى معرفة كيفية عمل الهدف داخل الخلية وأي تفاعلات تنحرف في حالة المرض. بمجرد تحديد الهدف والمسار ، تبدأ العملية الفعلية لتصميم الدواء. خلال هذه المرحلة ، يعمل الكيميائيون وعلماء الأحياء معًا لتصميم وتوليف الجزيئات التي يمكنها إما منع تفاعل معين أو تنشيطه. ومع ذلك ، فهذه ليست سوى البداية: إذا وعندما ينجح نموذج أولي للدواء في أداء وظيفته ، فيجب أن يخضع للعديد من الاختبارات من التجارب المخبرية إلى التجارب السريرية قبل أن يحصل على موافقة إدارة الغذاء والدواء ليتم طرحه في السوق.

العديد من الإنزيمات لا تعمل على النحو الأمثل ، أو حتى على الإطلاق ، ما لم ترتبط بجزيئات مساعدة معينة غير بروتينية ، إما مؤقتًا من خلال الروابط الأيونية أو الهيدروجينية أو بشكل دائم من خلال روابط تساهمية أقوى. نوعان من الجزيئات المساعدة هما العوامل المساعدة والإنزيمات المساعدة. يعزز الارتباط بهذه الجزيئات التشكل والوظيفة الأمثل لأنزيمات كل منها. العوامل المساعدة هي أيونات غير عضوية مثل الحديد (Fe ++) والمغنيسيوم (Mg ++). أحد الأمثلة على الإنزيم الذي يتطلب أيونًا معدنيًا كعامل مساعد هو الإنزيم الذي يبني جزيئات DNA ، DNA polymerase ، الذي يتطلب ارتباط أيون الزنك (Zn ++) ليعمل. الإنزيمات المساعدة هي جزيئات عضوية مساعدة ، لها بنية ذرية أساسية تتكون من الكربون والهيدروجين ، وهي ضرورية لعمل الإنزيم. المصادر الأكثر شيوعًا للأنزيمات المساعدة هي الفيتامينات الغذائية (الشكل ( PageIndex {6} )). بعض الفيتامينات هي مقدمة للإنزيمات المساعدة والبعض الآخر يعمل مباشرة مثل الإنزيمات المساعدة. فيتامين سي هو أنزيم للعديد من الإنزيمات التي تشارك في بناء عنصر النسيج الضام المهم ، وهو الكولاجين. يعد التحفيز بواسطة مركب متعدد الإنزيمات يسمى بيروفات ديهيدروجينيز خطوة مهمة في تكسير الجلوكوز لإنتاج الطاقة. Pyruvate dehydrogenase عبارة عن مركب من عدة إنزيمات تتطلب في الواقع عاملًا مساعدًا واحدًا (أيون المغنيسيوم) وخمسة أنزيمات عضوية مختلفة لتحفيز تفاعلها الكيميائي المحدد. لذلك ، يتم تنظيم وظيفة الإنزيم ، جزئيًا ، من خلال وفرة من العوامل المساعدة والأنزيمات المساعدة المختلفة ، والتي يتم توفيرها بشكل أساسي من خلال الأنظمة الغذائية لمعظم الكائنات الحية.

تجزئة الإنزيم

في الخلايا حقيقية النواة ، عادة ما يتم تجزئة الجزيئات مثل الإنزيمات إلى عضيات مختلفة. هذا يسمح لمستوى آخر من تنظيم نشاط الإنزيم. يمكن وضع الإنزيمات المطلوبة فقط لعمليات خلوية معينة بشكل منفصل مع ركائزها ، مما يسمح بتفاعلات كيميائية أكثر كفاءة. تتضمن الأمثلة على هذا النوع من تنظيم الإنزيم بناءً على الموقع والقرب الإنزيمات المشاركة في المراحل الأخيرة من التنفس الخلوي ، والتي تحدث حصريًا في الميتوكوندريا ، والإنزيمات المشاركة في هضم الحطام الخلوي والمواد الغريبة الموجودة داخل الجسيمات الحالة.

تثبيط ردود الفعل في المسارات الأيضية

يمكن للجزيئات تنظيم وظيفة الإنزيم بعدة طرق. ومع ذلك ، يبقى سؤال رئيسي: ما هي هذه الجزيئات ومن أين أتت؟ بعضها عبارة عن عوامل مساعدة وأنزيمات مساعدة وأيونات وجزيئات عضوية ، كما تعلمت. ما هي الجزيئات الأخرى في الخلية التي توفر تنظيمًا إنزيميًا ، مثل التعديل الخيفي والتثبيط التنافسي وغير التنافسي؟ الجواب هو أن مجموعة متنوعة من الجزيئات يمكنها أداء هذه الأدوار. بعض هذه الجزيئات تشمل الأدوية الصيدلانية وغير الصيدلانية والسموم والسموم من البيئة. ربما تكون أهم مصادر الجزيئات المنظمة للإنزيم ، فيما يتعلق بالاستقلاب الخلوي ، هي منتجات تفاعلات التمثيل الغذائي الخلوية نفسها. وبطريقة أكثر فاعلية وأناقة ، تطورت الخلايا لتستخدم نواتج ردود أفعالها لتثبيط التغذية الراجعة لنشاط الإنزيم. يتضمن منع التغذية الراجعة استخدام منتج التفاعل لتنظيم إنتاجه الإضافي (الشكل ( PageIndex {7} )). تستجيب الخلية لوفرة منتجات معينة عن طريق إبطاء الإنتاج أثناء التفاعلات الابتنائية أو التقويضية. قد تثبط منتجات التفاعل هذه الإنزيمات التي حفزت إنتاجها من خلال الآليات الموضحة أعلاه.

يتم التحكم في إنتاج كل من الأحماض الأمينية والنيوكليوتيدات من خلال تثبيط التغذية الراجعة. بالإضافة إلى ذلك ، ATP هو منظم خيفي لبعض الإنزيمات المشاركة في انهيار تقويضي للسكر ، وهي العملية التي تنتج ATP. بهذه الطريقة ، عندما تكون ATP وفيرة ، يمكن للخلية أن تمنع إنتاجها الإضافي. تذكر أن ATP هو جزيء غير مستقر يمكن أن ينفصل تلقائيًا إلى ADP. إذا كان الكثير من ATP موجودًا في الخلية ، فسيتم إهدار الكثير منه. من ناحية أخرى ، يعمل ADP كمنظم خيفي إيجابي (منشط خيفي) لبعض الإنزيمات نفسها التي تثبطها ATP. وبالتالي ، عندما تكون المستويات النسبية لـ ADP عالية مقارنة بـ ATP ، يتم تشغيل الخلية لإنتاج المزيد من ATP من خلال هدم السكر.

ملخص

الإنزيمات عبارة عن محفزات كيميائية تعمل على تسريع التفاعلات الكيميائية في درجات الحرارة الفسيولوجية عن طريق خفض طاقة التنشيط. عادة ما تكون الإنزيمات عبارة عن بروتينات تتكون من واحد أو أكثر من سلاسل عديد الببتيد. تحتوي الإنزيمات على موقع نشط يوفر بيئة كيميائية فريدة تتكون من مجموعات معينة من الأحماض الأمينية R (بقايا). هذه البيئة الفريدة مناسبة تمامًا لتحويل مفاعلات كيميائية معينة لهذا الإنزيم ، والتي تسمى الركائز ، إلى مواد وسيطة غير مستقرة تسمى حالات الانتقال. يُعتقد أن الإنزيمات والركائز ترتبط بتوافق مستحث ، مما يعني أن الإنزيمات تخضع لتعديلات طفيفة عند ملامسة الركيزة ، مما يؤدي إلى ارتباط كامل ومثالي. ترتبط الإنزيمات بالركائز وتحفز التفاعلات بأربع طرق مختلفة: تجميع الركائز معًا في الاتجاه الأمثل ، مما يؤدي إلى الإضرار بهياكل الروابط للركائز بحيث يمكن كسر الروابط بسهولة أكبر ، وتوفير الظروف البيئية المثلى لحدوث رد فعل ، أو المشاركة مباشرة في تفاعل كيميائي عن طريق تكوين روابط تساهمية عابرة مع الركائز.

يجب تنظيم عمل الإنزيم بحيث يتم تحفيز التفاعلات المرغوبة في خلية معينة في وقت معين ولا يتم تحفيز التفاعلات غير المرغوبة. يتم تنظيم الإنزيمات حسب الظروف الخلوية ، مثل درجة الحرارة ودرجة الحموضة. يتم تنظيمها أيضًا من خلال موقعها داخل خلية ، وفي بعض الأحيان يتم تجزئتها بحيث يمكنها فقط تحفيز ردود الفعل في ظل ظروف معينة. يعد تثبيط وتنشيط الإنزيمات عبر جزيئات أخرى من الطرق المهمة الأخرى لتنظيم الإنزيمات. يمكن للمثبطين أن يتصرفوا بشكل تنافسي أو غير تنافسي أو غير تنافسي ؛ عادة ما تكون مثبطات غير تنافسية خيفي. يمكن للمنشطات أيضًا تعزيز وظيفة الإنزيمات بشكل خيفي. الطريقة الأكثر شيوعًا التي تنظم بها الخلايا الإنزيمات في المسارات الأيضية هي من خلال تثبيط التغذية الراجعة. أثناء تثبيط التغذية الراجعة ، تعمل منتجات المسار الأيضي كمثبطات (عادةً ما تكون خيفيًا) لواحد أو أكثر من الإنزيمات (عادةً أول إنزيم ملتزم بالمسار) المشاركة في المسار الذي ينتجها.

راجع الأسئلة

أي مما يلي غير صحيح فيما يتعلق بالإنزيمات:

  1. أنها تزيد G من ردود الفعل
  2. عادة ما تكون مصنوعة من الأحماض الأمينية
  3. إنها تقلل من طاقة التنشيط للتفاعلات الكيميائية
  4. كل واحد خاص بالركيزة (الركائز) المعينة التي يرتبط بها

أ

مثبط خيفي يقوم بأي مما يلي؟

  1. يرتبط بإنزيم بعيدًا عن الموقع النشط ويغير شكل الموقع النشط ، مما يزيد من تقاربه للربط الركيزة
  2. يرتبط بالموقع النشط ويمنعه من الركيزة الملزمة
  3. يرتبط بإنزيم بعيدًا عن الموقع النشط ويغير شكل الموقع النشط ، مما يقلل من تقاربها مع الركيزة
  4. يرتبط مباشرة بالموقع النشط ويحاكي الركيزة

ج

أي من التشبيهات التالية يصف بشكل أفضل نموذج الملاءمة المستحث لربط الركيزة الإنزيمية؟

  1. عناق بين شخصين
  2. مفتاح ملائم للقفل
  3. مشبك مربّع يتناسب مع الفتحة المربعة ووتد دائري من خلال الفتحة الدائرية للعبة الأطفال
  4. تركيب قطعتين من أحجية الصور المقطوعة معًا.

أ

إستجابة مجانية

فيما يتعلق بالإنزيمات ، لماذا الفيتامينات ضرورية لصحة جيدة؟ أعط أمثلة.

تعمل معظم الفيتامينات والمعادن كأنزيمات مساعدة وعوامل مساعدة لعمل الإنزيم. تتطلب العديد من الإنزيمات ارتباط بعض العوامل المساعدة أو الإنزيمات المساعدة لتحفيز تفاعلاتها. نظرًا لأن الإنزيمات تحفز العديد من التفاعلات المهمة ، فمن الأهمية بمكان الحصول على الفيتامينات والمعادن الكافية من النظام الغذائي ومن المكملات الغذائية. فيتامين ج (حمض الأسكوربيك) هو أنزيم ضروري لعمل الإنزيمات التي تبني الكولاجين ، وهو مكون بروتيني مهم للنسيج الضام في جميع أنحاء الجسم. أيون المغنيسيوم (Mg ++) هو عامل مساعد مهم ضروري لأنزيم البيروفات ديهيدروجينيز لتحفيز جزء من المسار الذي يكسر السكر لإنتاج الطاقة. لا يمكن إنتاج الفيتامينات في جسم الإنسان ولذلك يجب الحصول عليها في النظام الغذائي.

اشرح بأسلوبك الخاص كيف أن تثبيط التغذية الراجعة للإنزيم يفيد الخلية.

يسمح تثبيط التغذية المرتدة للخلايا بالتحكم في كميات المنتجات الأيضية المنتجة. إذا كان هناك الكثير من منتج معين بالنسبة لاحتياجات الخلية ، فإن تثبيط التغذية الراجعة يؤدي بشكل فعال إلى تقليل الخلية لإنتاج هذا المنتج المحدد. بشكل عام ، هذا يقلل من إنتاج المنتجات الزائدة عن الحاجة ويحافظ على الطاقة ، ويزيد من كفاءة الطاقة.

قائمة المصطلحات

موقع نشط
منطقة معينة من الإنزيم ترتبط بها الركيزة
تثبيط خيفي
تثبيط بحدث ملزم في موقع مختلف عن الموقع النشط ، مما يؤدي إلى تغيير توافقي ويقلل من تقارب الإنزيم مع ركائزه
مساعد الانزيم
جزيء عضوي صغير ، مثل فيتامين أو مشتقاته ، وهو مطلوب لتعزيز نشاط الإنزيم
العامل المساعد
أيونات غير عضوية ، مثل أيونات الحديد والمغنيسيوم ، اللازمة للتنظيم الأمثل لنشاط الإنزيم
تثبيط المنافسة
نوع التثبيط الذي يتنافس فيه المثبط مع جزيء الركيزة من خلال الارتباط بالموقع النشط للإنزيم
تفسد
عملية تغير الخصائص الطبيعية للمادة
منع ردود الفعل
تأثير منتج من تسلسل التفاعل لتقليل إنتاجه الإضافي عن طريق تثبيط نشاط الإنزيم الأول في المسار الذي ينتجه
نوبة مستحثة
تناسب ديناميكي بين الإنزيم وركائزه ، حيث يقوم كلا المكونين بتعديل بنيتهما للسماح بالربط المثالي
المادة المتفاعلة
الجزيء الذي يعمل عليه الإنزيم


شاهد الفيديو: حادي عشر علوم. الإنزيمات (ديسمبر 2022).